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殺菌/滲透增強蛋白在內毒素解毒中的作用

發(fā)布時間: 2023-07-06  點擊次數: 923次

1978年,Weiss等首-次從人中性粒細胞中分離出并獲得純化的天然殺菌/滲透增強蛋白分子(natural bactericidal/permeability-increasing protein,nBPI)。nBPI的相對分子質量為55000,位于中性粒細胞溶酶體內,屬于嗜天青顆粒中陽離子抗菌蛋白成分之一。只有多型核白細胞(PMN)的骨髓前體細胞才能分泌出具有抗菌活性的多肽產物,即“內源性抗菌肽"。通過體內外實驗表明,在PMN細胞的諸多抗菌成分中,BPI是惟一能夠直接對革蘭陰性菌發(fā)揮毒性作用,以及對游離LPS具有中和、拮抗作用的抗菌物質?,F已證實,殺菌/滲透增強蛋白也參與宿主抗菌的免疫反應,是基因組序列上高度保守的脂質反應蛋白家族成員之一,生物進化各個階段的中性粒細胞中均表達殺菌/滲透增強蛋白成分。

7.6殺菌滲透增強蛋白在內毒素解毒中的作用.png

人類BPI基因位點在20號染色體上,與LBP蛋白在同一DNA區(qū)域內。在多型核白細胞中已知的抗生蛋白/肽(antibiotic proteins/peptides)中,BPI由于能夠對革蘭陰性菌發(fā)揮毒性作用而引人關注。

天然殺菌/滲透增強蛋白分子由456個氨基酸殘基所組成,近N1/2處其氨基酸殘基為富含陽離子的賴氨酸,C1/2處的氨基酸殘基高度疏水,帶少量電荷,中間區(qū)為相對親水、富含脯氨酸的蛋白酶敏感區(qū),經蛋白酶進行有限水解后,天然殺菌/滲透增強蛋白可裂解為兩個片段,即一個相對分子質量為25000N端片段(nBPI25)和一個相對分子質量3 000C端片段(nBPI30)。其中N端片段具有nBPI55的全部生物學活性,而C端片段未見任何抗菌活性。其化學晶體結構如圖20-3所示。

7.6圖20-3nBPI化學模擬結構.png

20-3nBPI化學模擬結構

1989~1990 年,GrayLeong等先后從人和牛PMN中克隆出編碼殺菌/滲透增強蛋白的cDNA,并成功地得到表達,從而獲得相對分子質量為55 000的完整重組殺菌/滲透增強蛋白分子(rBPI55)。1992年,Weiss等獲得相對分子質量為23000的重組殺菌滲透增強蛋白的N端片段(rBPI23)。體內外研究表明,無論是完整的殺菌滲透增強蛋白分子(nBPI55 ,rBPI23),還是蛋白酶水解片段及重組殺菌滲透增強蛋白的N端片段(nBPI55rBPI23)均對革蘭陰性菌及其裂解產物LPS具有高親和力,他們可廣譜抑制革蘭陰性菌的生長,并對其產生細胞毒性作用,可阻斷細菌LPS介導的一系列毒性反應,但對G+和真核細胞無毒性作用。


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